2013年6月25日 讯 /生物谷BIOON/ --近日，来自瑞典和美国的研究者通过研究成功捕获了酵母水通道蛋白运输水分子过膜的过程（抑制质子通过细胞膜），相关研究成果刊登于国际杂志Science上，研究者在文章中描述了其如何使用超高分辨率显微镜来揭示酵母水通道蛋白的整个运输过程。
细胞为了在机体中正常发挥功能，其必须使得水分子从细胞外进入细胞内部，这也是细胞摄取营养物质的一种方式；当然在这一过程中，也可以避免细胞不需要的物质进入细胞。这整个过程是如何发生的让人觉得有点神秘，因为水通道蛋白（通道）非常小，传统方法仅仅可以得到快照视图。
然而之前有研究者开发了一种新型技术，其可以对钾离子如何通过钾离子通道进行运输整个过程来进行拍摄；本文中研究者使用了类似的方法来对毕赤氏酵母通过水通道蛋白1进行运输的过程进行拍摄。
研究者使用了仅有0.88埃的超高分辨率技术来对整个过程进行拍摄，结果发现酵母利用水通道蛋白1运输的过程类似于钾离子运输的过程；研究者表示，这个过程中氢键的形成可以抑制质子随水分子通过细胞膜，需要特别指出的是，研究者还发现两个特殊的结构，NPA-标记序列以及由水分子形成的选择性过滤器可以在阻止不必要质子进入细胞膜的过程中，促进某些分子通过微孔通道。
这种新型技术的开发标志着超高分辨率记录细胞膜运输过程的一个新纪元，而且为未来研究如何使得水分子携带不必要物质进入细胞内部的技术提供思路和希望。（生物谷Bioon.com）
doi:10.1126/science.1234306
PMC:
PMID:
Subangstrom Resolution X-Ray Structure Details Aquaporin-Water Interactions
Urszula Kosinska Eriksson1,†, Gerhard Fischer1,*,†, Rosmarie Friemann1, Giray Enkavi2, Emad Tajkhorshid2,‡, Richard Neutze1,‡
Aquaporins are membrane channels that facilitate the flow of water across biological membranes. Two conserved regions are central for selective function: the dual asparagine-proline-alanine (NPA) aquaporin signature motif and the aromatic and arginine selectivity filter (SF). Here, we present the crystal structure of a yeast aquaporin at 0.88 angstrom resolution. We visualize the H-bond donor interactions of the NPA motif’s asparagine residues to passing water molecules; observe a polarized water-water H-bond configuration within the channel; assign the tautomeric states of the SF histidine and arginine residues; and observe four SF water positions too closely spaced to be simultaneously occupied. Strongly correlated movements break the connectivity of SF waters to other water molecules within the channel and prevent proton transport via a Grotthuss mechanism.
