脱落酸（Abscisic Acid），简称ABA，是植物体内最重要的植物激素分子之一，它具有控制气孔关闭、影响种子发芽等重要的生理功能，对于保护植物对抗逆境具有至关重要的作用。ABA受体的研究近年来获得了广泛关注。2009年4月，《科学》杂志同期发表了两个研究组的独立成果，他们发现了同一家族蛋白PYR/PYL/RCAR（PYLs）是ABA的潜在受体。半年之后，包括清华大学颜宁教授领导的科研小组在内的来自中国、美国、日本、欧洲的五个研究组几乎同时报道了有关ABA受体的结构生物学研究，证实了PYL家族蛋白是ABA的直接受体，并揭示了ABA调控PYL蛋白抑制下游PP2C的分子机制。
PYL蛋白家族在拟南芥中共有14个序列比较保守的成员。自2009年以来，清华大学生命科学学院颜宁领导的研究组对PYL家族进行了系统和深入的研究。2011年6月10日，该研究组在《分子细胞》（Molecular Cell）发表了题为“The molecular basis of ABA-independent inhibition of PP2Cs by a subclass of PYL proteins”的研究论文，通过结构生物学和系统的生物化学分析鉴定出一类不依赖于ABA即可对下游PP2C进行抑制的PYL亚家族，并且揭示了它们独立于ABA行使功能的分子机理。这一发现提供了对PYL家族蛋白依据结构和功能的重新分类。
在这篇论文中，研究小组对可以体外重组获得的PYL家族的10个成员进行了系统的生物化学分析，发现不同PYL蛋白抑制下游4个不同PP2C具有显著的特异性，从而为理解PYL家族的冗余性提供了重要的分子基础。更为重要的是，她们发现这些蛋白在信号通路中的作用机制并不相同。其中一类蛋白(以PYL10为代表的PYL4-10)在没有ABA的情况下就可以比较有效地抑制下游PP2C的去磷酸化酶的活性，而另外一类（PYR1和PYL1-3）则严格依赖于ABA行使功能。进一步的分子机理研究发现，ABA非依赖性PYL在溶液中以monomer(单体)形式存在；而依赖性蛋白则以dimer(二聚体)形式存在，这一发现验证了她们在2009年提出的关于二聚体的存在形式对PYL蛋白有负调节作用的假想。研究小组还进一步发现单体是ABA非依赖性的必要非充分条件，若要使PYL具有ABA非依赖性，该蛋白门控区（CL2 switch loop）的附近还必须有比较大的疏水氨基酸以吸引CL2闭合。这一发现进一步验证了该研究组在2010年针对PYL识别ABA及其类似小分子的结构机理而提出的化学原则。
ABA非依赖性PYL蛋白亚家族的发现为进一步理解ABA的信号传导以及植物抗逆性的调控提供了重要线索。（生物谷Bioon.com）
生物谷推荐原文出处：
Molecular Cell DOI：10.1016/j.molcel.2011.05.011
The Molecular Basis of ABA-Independent Inhibition of PP2Cs by a Subclass of PYL Proteins
Qi Hao, Ping Yin, Wenqi Li, Li Wang, Chuangye Yan, Zhaohu Lin, Jim Zhen Wu, Jiawei Wang, S. Frank Yan, Nieng Yan
PYR1/PYL/RCAR proteins (PYLs) are confirmed abscisic acid (ABA) receptors, which inhibit protein phosphatase 2C (PP2C) upon binding to ABA. Arabidopsis thaliana has 14 PYLs, yet their functional distinction remains unclear. Here, we report systematic biochemical characterization of PYLs. A subclass of PYLs, represented by PYL10, inhibited PP2C in the absence of any ligand. Crystal structures of PYL10, both in the free form and in the HAB1 (PP2C)-bound state, revealed the structural basis for its constitutive activity. Structural-guided biochemical analyses revealed that ABA-independent inhibition of PP2C requires the PYLs to exist in a monomeric state. In addition, the residues guarding the entrance to the ligand-binding pocket of these PYLs should be bulky and hydrophobic. Based on these principles, we were able to generate monomeric PYL2 variants that gained constitutive inhibitory effect on PP2Cs. These findings provide an important framework for understanding the complex regulation of ABA signaling by PYL proteins.
