翻译启始的改变表明，大多数或者全部mRNA翻译转变，或者是编码特定蛋白的mRAN翻译转变。编码蛋白的mRNA（这个蛋白的表达通过mRNA翻译典型改变受到特定调节）与广泛 翻译改变相反）与5’非翻译区(5’-UTR),有一个或更多结构元件，其中,5’-UTR调节翻译控制。这些元件的例子包括多个上游开放阅读框（uORF），内部核糖体进入位点(IREs)，高度结构的5’-UTRs,5’m7GTP帽临近下游的终止寡嘧啶片段和特定调节蛋白的结合区域（如铁蛋白mRNA中的铁敏感的元件）。这些元件的每一个调节响应于各种刺激物，调节mRNAs子装置的翻译。例如，正常情况下，uORF元件阻遏大多数mRAN的翻译，响应于elF2α子装置的磷酸化，经受多个uORF的mRNA的翻译，被自相矛盾地加强。这一事件与大多数mRNA的抑制翻译相联合。elF2磷酸化加强含有多个uORFs的mRNA翻译的机制是复杂的，与第二转录启始因子elF2α的鸟苷酸交换活性的抑制（通过磷酸化的elF2α）有关。含有elF2α磷酸化的uORF附随物质的mRNA翻译被加强的例子包括：剔除氨基酸和CD36的小鼠胚胎成纤维细胞中的转录因子ATF4响应于高血糖的诱导，响应于氨基酸和葡萄糖剔除的阻离子氨基酸转运因子（CAT-1）的诱导。但是，虽然含有uORF列的mRNA的翻译已在酵母和细胞线中表明，而类似现象尚未在完整组织中发现。
允许倾向翻译的第二5’-UTR结构，在elF2α被磷酸化时，是IRES。IRES允许核糖体在5’-UTR结合内部位点和绕过与mRNA结合的正常路径。如与5’帽结构结合，最有特点的含有IRES的mRNA（它被elF2α磷酸化调节）是编码CAT-1的mRNA，与一些含有IRES的一样，CAT-1mRNA的5’-UTR有IRES和uORF。这两个元件是，CAT-1mRNA翻译所需要的，因此，临近于IRES的uORF的翻译提高了IRES结构的重排，结果是IRES激活。但是，孤立地这一机制似乎不足以说明，CATmRNA翻译的增强，因为在elF2α磷酸化之后，加强的CAT-1合成被推迟几个小时，说明CAT-1mRAN的翻译需要另一蛋白的合成。与IRES元件结合并调节其功能的的蛋白质作为IRES处理因子（ITAFS），尽管描述不深入，但它说明ITAFS作为RNA陪伴分子的功能，与IRES结合，提升与40s核糖体结合的区域折叠成正确结构。ITAFs的例子，包括多聚嘧啶片段结合蛋白（PTB）和激发Apaf-1IRES的N-ras(unr)的上游。
尽管elF2α磷酸化是增强含有IRES元件翻译的一种机制，但不是唯一机制，例如，细胞程序死亡或被一定类型病毒感染期间，elF4G被切割。ElF4G的正常功能是聚集翻译启动因子elF4A和elF4E及poly(A)结合蛋白成一复合体。这一复合体调节mRNA与40s核糖体子 元件的结合，在细胞编程死亡或病毒感染期间，切割elF4G把PABP结合区域和mRNA帽结合蛋白elF4E从结合elF4A和元件核糖体接触的区域（涉及到作为elF4G或M-FAG）分离。一项最新的研究报道，M-FAG产生在表鬼臼毒吡喃葡糖苷处理后的细胞中，M-FAG提升特定而非全部含有IRES的mRNA的偏向翻译（包括Ａpaf-1和死亡结合蛋白）。而且，在去磷酸化增加或elF4E功能减弱的情况下，一定数量的含有IRES的mRNA倾向翻译，例如当elF4E与elF4E结合蛋白（如4E-EP1）结合时。因此，IRES功能可以通过多种途径进行调查。
