ClpB蛋白是一种能使聚集蛋白质发生解聚的分子伴侣

一些分子伴侣可以帮助蛋白质进行折叠并防止蛋白质聚集。然而一旦蛋白质发生了聚集，这些分子伴侣并不能促进蛋白质解聚。细菌的ClpB蛋白和它的真核生物的同源蛋白Hsp104是热休克反应中的必须蛋白，它们具有明显的使聚集蛋白质发生解聚的能力。我们利用X射线晶体衍射和cryo电子显微镜测定了ClpB蛋白的结构。ClpB蛋白为两层的六元环结构。ClpB/Hsp104-linker组成了长85Å的可运动的盘状缠绕结构。定点突变和生化数据表明这些盘状缠绕结构的相对位置和运动对于分子伴侣的功能是非常必要的。这些盘状缠绕结构的运动对于蛋白质的解聚是必不可少的，本文提出了一种这些盘状缠绕结构运动和ATP驱动构像改变之间的关联机制。